Aminokwasy:
> są zbudowane z C, H, O i N, w skład niektórych wchodzi również S,
> obecność grup funkcyjnych: zasadowej grupy aminowej (-NH2) oraz kwasowej grupy karboksylowej (-COOH)
Aminokwasy dzielą się na:
a) aminokwasy niebiałkowe- nie wchodzą w skład białek; biorą udział w cyklu mocznikowym,
b) aminokwasy białkowe:
- mogą łączyć się w peptydy bądź białka; 20 aminokwasów; ich właściwości wynikają obecności 2 grup funkcyjnych i podstawnika,
- grupa aminowa jest połączona z węglem alfa (znajduje się bezpośrednio przy grupie karboksylowej)- alfa- aminokwasy; jest połączona też z podstawnikiem R, który może być pojedynczym atomem wodoru, łańcuchem lub pierścieniem. W jego obrębie mogą znajdować się też dodatkowe grupy funkcyjne, m.in. karboksylowe, aminowe lub tiolowe,
- alfa-aminokwas – centralnie usytuowany atom węgla jest połączony kowalencyjnie grupami aminową i karboksylową, oraz z atomem wodoru i podstawnikiem,
w zależności od pH środowiska, aminokwasy mogą tworzyć 3 rodzaje jonów:
* jony obojnacze- obie grupy- karboksylowa i aminowa- są zjonizowane; większość pełni funkcję buforującą- utrzymują stałe pH środowiska,
* kationy- tylko grupa aminowa jest zjonizowana,
* aniony- tylko grupa karboksylowa jest zjonizowana.
podstawniki
nadają im charakterystyczne właściwości; w ich obrębie mogą znajdować się np. dodatkowe grupy karboksylowe lub aminowe, które nadają aminokwasom charakter kwasowy lub zasadowy; jego struktura ma również wpływ na rozpuszczalność w wodzie
hydrofilowe aminokwasy
takie aminokwasy mają cząsteczki polarne; zwykle - SH, -OH w podstawnikach,
hydrofobowe aminokwasy
- mają cząsteczki niepolarne, a w podstawnikach mają zwykle wyłącznie C i H; tryptofan i metionina.
rodzaje aminokwasów:
> aminokwasy obojętne- mają jedną grupę karboksylową i aminową; większość aminokwasów białkowych; w warunkach fizjologicznych występują w postaci jonów obojnaczych, których ładunki dodatnie i ujemne się równoważą,
> aminokwasy kwasowe- mają dodatkowe grupy karboksylowe zlokalizowane w obrębie podstawnika; w warunkach fizjologicznych występują w postaci anionów,
> aminokwasy zasadowe- mają dodatkowe grupy aminowe zlokalizowane w obrębie podstawnika; w warunkach fizjologicznych występują jako kationy.
człowiek musi otrzymywać w pożywieniu następujące aminokwasy(aminokwasy egzogenne)
izoleucynę, leucynę, lizynę, metioninę, fenyloalaninę, treoninę, tryptofan, walinę i histydynę, oraz (tylko małe dzieci) argininę.
peptydy
zawierają od 2 do 50 aminokwasów,
białka (polipeptydy)
zawierają ponad 50 aminokwasów,
inny podział na peptydy/polipeptydy/oligopeptydy
oligopeptydy- 2-10 reszt aminokwasowych, polipeptydy- 11-100 reszt aminokwasowych, białka- powyżej 100 reszt aminokwasowych,
Ornityna i cytrulina
uczestniczą w wytwarzaniu mocznika; aminokwasy niebiałkowe,
Kwas y-aminomasłowy (GABA)-
neuroprzekaźnik w układzie nerwowym
Lizyna i prolina
wbudowane w kolagen mogą przekształcić się w hydroksylizynę i hydroksyprolinę, uczestniczące w powstawaniu krzyżowych wiązań między łańcuchami peptydowymi w cząsteczce kolagenu.
Wiązania peptydowe:
» łączą aminokwasy w reakcji kondensacji,
» wiązania kowalencyjne między węglem a azotem, łączące dwie reszty aminokwasowe,
» w ich powstawaniu uczestniczy grupa karboksylowa jednego aminokwas i grupa aminowa drugiego aminokwasu,
» dzięki nim powstaje łańcuch peptydowy. Jego synteza jest reakcją kondensacji, podczas której powstają również cząsteczki wody. Na jednym jego końcu (N-koniec) znajduje się wolna grupa aminowa, a na drugim (C-koniec)- wolna grupa karboksylowa,
» ich tworzenie wymaga nakładu energii i odbywa się na rybosomach,
» w wyniku połączenia dwóch aminokwasów powstaje dipeptyd, a połączenia dipeptydów, polipeptyd.
Reakcja dehydratacji
połączenie aminokwasów z wydzieleniem cząsteczki wody,
Kazeina
białko mleka
Hemoglobina
może przyłączyć 4 cząsteczki tlenu; chemoproteida; białko złożone; w jej skład oprócz aminokwasów wchodzi cząsteczka czerwonego barwnika- hemu; występuje w erytrocytach i odpowiada za transport tlenu.
Miozyny i aktyny-
białka komórek mięśniowych, odpowiedzialne za ich charakterystyczny wygląd i zdolność do skurczu.
Kolagen
wiązania krzyżowe czynią jego cząsteczkę wytrzymałą i stabilną; jest podstawowym składnikiem chrząstek, kości i innych elementów tkanki łącznej; białko złożone- glikoproteina; w jego skład oprócz aminokwasów wchodzą reszty cukrowe; dzięki dużej odporności na rozerwania nadaje tkance wytrzymałość mechaniczną.
Keratyna-
białko proste; składniki skóry, włosów i paznokci; odporne na działanie czynników chemicznych i fizycznych; pełnią funkcję ochronną.
Histony-
białka proste występujące w jądrze komórkowym, gdzie wraz DNA tworzą chromatynę. Należą do białek zasadowych o dodatnim ładunku elektrycznym. Tworzą wiązania jonowe z ujemnie naładowanymi cząsteczkami DNA
Fibrynogen-
białko złożone; glikoproteina; oprócz aminokwasów budują go reszty cukrowe; składnik osocza krwi; powstaje z niego fibryna, która uczestniczy w krzepnięcia krwi.
Mioglobina-
białko złożone należące do hemoprotein; w jej skład oprócz aminokwasów wchodzi cząsteczka czerwonego barwnika- hemu; występuje w mięśniach; jej funkcją jest magazynowanie tlenu.
Globuliny-
białka proste; m.in. przeciwciała w osoczu krwi;
Białka:
> makrocząsteczki złożone z reszt aminokwasowych,
> odpowiadają za ponad 50% suchej masy większości komórek i biorą udział w prawie wszystkich czynnościach organizmu,
> niektóre przyspieszają reakcje chemiczne, inne służą jako budulec, uczestniczą w gromadzeniu zapasów, transporcie, komunikacji komórkowej, ruchu i obronie przed substancjami obcymi,
> wszystkie są zbudowane z tego samego zestawu 20 aminokwasów połączonych w nierozgałęzione polimery,
> wiązania między aminokwasami to wiązania peptydowe,
> polimer aminokwasów to polipeptyd,
> białko jest biologicznie funkcjonalną cząsteczką złożoną z jednego lub większej liczby polipeptydów, z których każdy jest złożony i zwinięty w określoną trójwymiarową strukturę,
białka globularne
kuliste; rozpuszczalne w wodzie; zwarta struktura
białka fibrylarne
- kształt długich włókien; włókienkowe; nierozpuszczalne w wodzie
ze wzgl. na budowę białka dzielimy na:
a) proste- proteiny; wyłącznie z aminokwasów,
b) złożone- proteidy, z aminokwasów i części niebiałkowej; w których wyróżniamy część aminokwasową i funkcyjną:
- glikoproteiny = cukier + białko (np. interferon),
- lipoproteidy = tłuszcze + białko,
- fosfoproteidy = reszta fosforanowa + białko (kazeina),
- chromoproteidy = barwnik + białko (np. hemoglobina),
- nukleoproteidy = kwas nukleinowy + białko (rybosomy).
Właściwości białek:
* białka rozpuszczalne w wodzie tworzą koloidy (cząsteczki białka są otoczone cząsteczkami wody, co zapobiega agregacji białek,
* osad białek strąca się pod wpływem metali ciężkich, kwasów, zasad, gorącej wody, alkoholu,
* denaturacja- nieodwracalny proces naruszenia struktury białek; zniszczenie struktury I, II i IV rzędowej- nieodwracalna, lub odwracalna, kiedy czynnik zostanie usunięty i białko ulega renaturacji- powrotu do formy wyjściowej,
* koagulacja- wysalanie; agregacja cząsteczek białkowych; wytrącanie osadu- odwracalne; nie narusza struktury przestrzennej białek,
* zbyt wysoka gorączka może być niebezpieczna, gdyż białka zawarte we krwi ulegają denaturacji,
* rozfałdowane białka są nieaktywne metabolicznie.
wykrywanie białek:
a) reakcja ksantoproteinowa ze st. HNO3; charakterystyczna żółta barwa; barwo ścina się;
b) reakcja biuretowa z Cu(OH)2- reakcja wykrywania wiązań peptydowych; zmiana barwy na fioletowy.
