Wybieranie: Peptydy

   a) proste- proteiny; wyłącznie z aminokwasów, 

   b) złożone- proteidy, z aminokwasów i części niebiałkowej; w których wyróżniamy część aminokwasową i funkcyjną:

       - glikoproteiny = cukier + białko (np. interferon),

       - lipoproteidy = tłuszcze + białko,

       - fosfoproteidy = reszta fosforanowa + białko (kazeina),

       - chromoproteidy = barwnik +  białko (np. hemoglobina),

       - nukleoproteidy = kwas nukleinowy + białko (rybosomy).

> makrocząsteczki złożone z reszt aminokwasowych,

> odpowiadają za ponad 50% suchej masy większości komórek i biorą udział w prawie wszystkich czynnościach organizmu,

> niektóre przyspieszają reakcje chemiczne, inne służą jako budulec, uczestniczą w gromadzeniu zapasów, transporcie, komunikacji komórkowej, ruchu i obronie przed substancjami obcymi,

> wszystkie są zbudowane z tego samego zestawu 20 aminokwasów połączonych w nierozgałęzione polimery,

> wiązania między aminokwasami to wiązania peptydowe,

> polimer aminokwasów to polipeptyd,

> białko jest biologicznie funkcjonalną cząsteczką złożoną z jednego lub większej liczby polipeptydów, z których każdy jest złożony i zwinięty w określoną trójwymiarową strukturę,

* białka rozpuszczalne w wodzie tworzą koloidy (cząsteczki białka są otoczone cząsteczkami wody, co zapobiega agregacji białek,

  * osad białek strąca się pod wpływem metali ciężkich, kwasów, zasad, gorącej wody, alkoholu,

  * denaturacja- nieodwracalny proces naruszenia struktury białek; zniszczenie struktury I, II i IV rzędowej- nieodwracalna, lub odwracalna, kiedy czynnik zostanie usunięty i białko ulega renaturacji- powrotu do formy wyjściowej,

  * koagulacja- wysalanie; agregacja cząsteczek białkowych; wytrącanie osadu- odwracalne; nie narusza struktury przestrzennej białek,

  * zbyt wysoka gorączka może być niebezpieczna, gdyż białka zawarte we krwi ulegają denaturacji,

  * rozfałdowane białka są nieaktywne metabolicznie.

* jony obojnacze- obie grupy- karboksylowa i aminowa- są zjonizowane; większość pełni funkcję buforującą- utrzymują stałe pH środowiska,

   * kationy- tylko grupa aminowa jest zjonizowana,

   * aniony- tylko grupa karboksylowa jest zjonizowana.

       a) aminokwasy niebiałkowe- nie wchodzą w skład białek; biorą udział w cyklu mocznikowym,

       b) aminokwasy białkowe:

- mogą łączyć się w peptydy bądź białka; 20 aminokwasów; ich właściwości wynikają  obecności 2 grup funkcyjnych i podstawnika,

- grupa aminowa jest połączona z węglem alfa (znajduje się bezpośrednio przy grupie karboksylowej)- alfa- aminokwasy; jest połączona też z podstawnikiem R, który może być pojedynczym atomem wodoru, łańcuchem lub pierścieniem. W jego obrębie mogą znajdować się też dodatkowe grupy funkcyjne, m.in. karboksylowe, aminowe lub tiolowe,

 - alfa-aminokwas – centralnie usytuowany atom węgla jest połączony kowalencyjnie grupami aminową i karboksylową, oraz z atomem wodoru i podstawnikiem,

   > aminokwasy obojętne- mają jedną grupę karboksylową i aminową; większość aminokwasów białkowych; w warunkach fizjologicznych występują w postaci jonów obojnaczych, których ładunki dodatnie i ujemne się równoważą,

   > aminokwasy kwasowe- mają dodatkowe grupy karboksylowe zlokalizowane w obrębie podstawnika; w warunkach fizjologicznych występują w postaci anionów,

   > aminokwasy zasadowe- mają dodatkowe grupy aminowe zlokalizowane w obrębie podstawnika; w warunkach fizjologicznych występują jako kationy. 

»       łączą aminokwasy w reakcji kondensacji,

»       wiązania kowalencyjne między węglem a azotem, łączące dwie reszty aminokwasowe,

»       w ich powstawaniu uczestniczy grupa karboksylowa jednego aminokwas i grupa aminowa drugiego aminokwasu,

»       dzięki nim powstaje łańcuch peptydowy. Jego synteza jest reakcją kondensacji, podczas której powstają również cząsteczki wody. Na jednym jego końcu (N-koniec) znajduje się wolna grupa aminowa, a na drugim (C-koniec)- wolna grupa karboksylowa,

»       ich tworzenie wymaga nakładu energii i odbywa się na rybosomach,

»       w wyniku połączenia dwóch aminokwasów powstaje dipeptyd, a połączenia dipeptydów, polipeptyd.

 nadają im charakterystyczne właściwości; w ich obrębie mogą znajdować się np. dodatkowe grupy karboksylowe lub aminowe, które nadają aminokwasom charakter kwasowy lub zasadowy; jego struktura ma również wpływ na rozpuszczalność w wodzie

wiązania krzyżowe czynią jego cząsteczkę wytrzymałą i stabilną; jest podstawowym składnikiem chrząstek, kości i innych elementów tkanki łącznej; białko złożone- glikoproteina; w jego skład oprócz aminokwasów wchodzą reszty cukrowe; dzięki dużej odporności na rozerwania nadaje tkance wytrzymałość mechaniczną.